牛凝血酶（Bovine Thrombin），作為一種高特異性的絲氨酸蛋白水解酶，具有重要的生物學(xué)功能的科研應(yīng)用。本文綜述了牛凝血酶的分子特性、生物學(xué)作用及其在醫(yī)學(xué)研究中的應(yīng)用。引言凝血酶是血液凝固過程中的關(guān)鍵酶，負(fù)責(zé)將纖維蛋白原轉(zhuǎn)化為纖維蛋白，從而促進(jìn)血栓形成。牛凝血酶因其高比活度（>2000 IU/mg）和高純度，在生物醫(yī)學(xué)研究中用作工具酶。材料與方法產(chǎn)品來源與純化：牛凝血酶從牛血漿中提取，并通過一系列生物技術(shù)手段進(jìn)行純化。活性測定：利用特定的底物或熒光共振能量轉(zhuǎn)移（FRET）底物測定凝血酶活性。應(yīng)用研究：通過體外實驗和體內(nèi)模型，研究牛凝血酶在血液學(xué)、分子生物學(xué)和藥物開發(fā)中的應(yīng)用。結(jié)果分子特性：牛凝血酶由兩條肽鏈組成，分子量約為37 KD，具有高度的專一性和高效的催化能力。生物學(xué)作用：牛凝血酶能夠催化纖維蛋白原水解釋放A肽和B肽，形成纖維蛋白單體，參與血液凝固和傷口愈合。科研應(yīng)用：牛凝血酶在重組蛋白的特異性斷裂、基因工程產(chǎn)品開發(fā)、以及作為診斷學(xué)中的凝血化驗工具等方面展現(xiàn)出重要價值。通過泛素-蛋白體途徑(UPP)中的酶與底物蛋白共價連接，并在26S蛋白體降解ATP依賴的細(xì)胞蛋白中發(fā)揮主要作用。Recombinant Human Nectin-4 Protein IgV Domain,His-Avi Tag

膠原蛋白是哺乳動物體內(nèi)含量多的功能性蛋白[1]。膠原蛋白由3條α鏈的多肽鏈亞基組成，α鏈自身構(gòu)型為左手螺旋，三條α鏈又互相纏繞成右手螺旋結(jié)構(gòu)，即膠原蛋白的“膠原域”[2]。膠原蛋白的一級結(jié)構(gòu)分析結(jié)果顯示，其肽鏈由(Gly-X-Y)n組成，其中X通常是脯氨酸，Y通常是羥脯氨酸[3]。按照膠原蛋白發(fā)現(xiàn)的先后順序，可將其分為Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型等28種膠原蛋白[4]，Ⅰ型膠原蛋白分子組成為[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)，主要分布于骨骼中[5]；Ⅱ型膠原蛋白由[α1(Ⅱ)]3組成，主要由軟骨細(xì)胞產(chǎn)生，因其含有大量賴氨酸殘基，因而糖基化率較高[6]；Ⅲ型膠原蛋白分子組成為[α1(Ⅲ)]3，因含半胱氨酸所以肽鏈間形成二硫鍵，因此其本身就可形成細(xì)纖維，Ⅲ型膠原蛋白血管中含量較高，主要存在于肺泡間質(zhì)中且分布雜亂，因而形成復(fù)雜的網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，正是這種結(jié)構(gòu)使得肺組織具有良好的柔韌性與彈性，并且可以為細(xì)胞提供充足養(yǎng)分，使得皮膚飽滿透亮[7]。Recombinant Human LILRB2/CD85d/ILT4 Protein,His-Avi Tag內(nèi)分泌腺衍生的血管內(nèi)皮生長因子（EG-VEGF），也稱為（PK1），是分泌蛋白的原蛋白蛋白家族的成員。

IdeSProtease全稱免疫球蛋白G降解酶，酶活（Enzymeactivity）40U/μL酶活定義（UnitDefinition）在37℃條件下，反應(yīng)30min，剪切＞95%的1μg重組單克隆IgG所需要的酶量定義為一個活性單位。儲存條件-25~-15℃保存，有效期1年。使用方法1.在消化液中加入適量IgG(加至5mg)；2.在IgG樣本中加入IdeS蛋白酶（每1μgIgG加入1個單位的IdeS）；3.將樣品置于37℃孵育30-60min。IdeS蛋白酶在中性pH或接近中性pH的緩沖中活性強(qiáng)。推薦反應(yīng)緩沖是50mM磷酸鈉，150mMNaCl（pH6.6），多數(shù)常見的生物緩沖也適用，比如Tris或PBS；注意：不在此pH范圍（例如乙酸鹽緩沖液）的緩沖也可能適用，但是孵育時間或酶量需要根據(jù)實際情況進(jìn)行優(yōu)化。注意事項1.IdeS不能識別切割小鼠IgG1/IgG2b,大鼠、豬、牛和山羊IgG，對小鼠IgG2a和IgG3具有中等酶切活性，酶切小鼠IgG2a和IgG3建議增加IdeS的用量（推薦用量為正常用量的5-10倍）。2.IdeS不能切割非IgG亞型的單抗分子，包括IgA、IgM、IgD和IgE。

Name:4-1BBR/TNFRSF9,Human同義:Tnfrsf9,CD137抗原,T細(xì)胞抗原ILA描述:4-1bb受體,也稱tnfrsf9是tnf超家族受體的一個成員。它主要表達(dá)在各種T細(xì)胞表面,但也存在于B細(xì)胞、單核細(xì)胞和各種轉(zhuǎn)化細(xì)胞系中。4-1bb受體結(jié)合到4-1bbl,為T淋巴細(xì)胞提供共同刺激信號。4-1b受體的信號傳遞與抗原表達(dá)過程和細(xì)胞毒性T細(xì)胞的生成有關(guān)。物種:人類資料來源:E。大腸桿菌生物活性:與標(biāo)準(zhǔn)相比具有完全生物活性。利用人外周血單核細(xì)胞產(chǎn)生的IL8的抑制作用決定了其生物活性。在4-1bb配體和4-1bb受體中,大約90%的IING都是用1g濃度進(jìn)行的。格斯序列縮短:分子式:C終端:分子量:測量的分子量:大約17.7kda,一個含有166個氨基酸的非糖化多肽鏈。Purity:>97%bySDS-PAGEandHPLCanalyses.配方:用10mmPb,PH8.0,150mm納克爾過濾濃縮液凍干.重建:我們建議在開瓶前先將此瓶簡單離心,以便將其放在底部。在無菌蒸餾水或含有0.1%BSA的水緩沖液中再形成濃度為0.1-1.0毫克/毫升。庫存解決方案應(yīng)分配到工作參數(shù)中,并在20℃處儲存。應(yīng)在適當(dāng)?shù)木彌_解決方案中進(jìn)一步稀釋。水平:Lal法測定的Rhu4-1b受體小于1歐盟/克。儲藏:無菌過濾白干凍干粉。通過研究，CDNF可防止6-羥基多巴胺（6-OHDA）誘導(dǎo)的多巴胺能神經(jīng)元變性，這可能對帕金森氏病有益。

糖生物學(xué)中的應(yīng)用糖基化分析Endo H常用于分析蛋白質(zhì)的糖基化狀態(tài)。通過Endo H處理，可以將蛋白質(zhì)上的高甘露糖型糖鏈去除，從而簡化糖鏈結(jié)構(gòu)，便于進(jìn)一步分析。蛋白質(zhì)功能研究Endo H可用于研究糖基化對蛋白質(zhì)功能的影響。通過比較Endo H處理前后蛋白質(zhì)的生物學(xué)活性，可以揭示糖基化在蛋白質(zhì)功能中的作用。藥物開發(fā)某些藥物的療效和藥代動力學(xué)特性受其糖基化狀態(tài)影響。Endo H可用于研究藥物分子的糖基化修飾，為藥物設(shè)計提供重要信息。疾病診斷異常的蛋白質(zhì)糖基化與多種疾病相關(guān)。Endo H可用于檢測疾病相關(guān)蛋白質(zhì)的糖基化改變，為疾病診斷提供新的思路。結(jié)論Endo H作為一種重要的工具酶，在糖生物學(xué)研究中發(fā)揮著關(guān)鍵作用。深入理解Endo H的結(jié)構(gòu)與功能，將有助于揭示蛋白質(zhì)糖基化在生命過程中的作用，為相關(guān)疾病的診斷提供新策略。雙堿性內(nèi)切酶又稱為Kex2蛋白酶、YSCF蛋白酶，在酵母體內(nèi)Kex2蛋白酶負(fù)責(zé)加工killer toxin和α-factor的前體。Recombinant Mouse ANGPT2/Angiopoietin-2 Protein,His Tag

透明質(zhì)酸由D-葡萄糖醛酸及N-乙酰葡糖胺組成的雙糖單位構(gòu)成，分子量可以從數(shù)千到數(shù)千萬道爾頓不等。Recombinant Human Nectin-4 Protein IgV Domain,His-Avi Tag

產(chǎn)品簡介抑肽酶（Aprotinin），又稱為抑蛋白酶肽，是一種競爭性、可逆的絲氨酸蛋白酶抑制劑，可與絲氨酸蛋白酶形成穩(wěn)定復(fù)合物并阻斷酶的活性位點，這種結(jié)合是可逆的，大多數(shù)的抑肽酶-蛋白酶復(fù)合物在極端的pH<3.0的條件下解除結(jié)合。抑肽酶抑制糜蛋白酶、胰蛋白酶、激肽釋放酶和血纖維蛋白溶酶，不能抑制Xa因子和凝血酶。從結(jié)構(gòu)上來說，抑肽酶是一種來自牛肺的單體球狀蛋白，由58個氨基酸組成并排列在具有三個交聯(lián)二硫鍵的單個多肽鏈中。重組抑肽酶采用大腸桿菌表達(dá)，在GMP法規(guī)下生產(chǎn)，不含任何動物源成分，無動物源性的病毒污染，氨基酸序列與來源于牛肺的抑肽酶完全一致，具有與動物源性抑肽酶相同的酶學(xué)性質(zhì)，可替代動物源性抑肽酶用于各種生物技術(shù)過程中，如：重組蛋白生產(chǎn)中抑制絲氨酸蛋白酶的活性；細(xì)胞培養(yǎng)等。另外，也提供來源于牛肺的抑肽酶（動物源性）酶活單位：能抑制1個胰蛋白酶單位的活力稱為1個抑肽酶活力單位（EPU）。儲存條件凍干粉2~8℃保存，有效期2年。使用方法抑肽酶與蛋白酶是等摩爾有效結(jié)合，推薦的結(jié)合pH>6.0，在pH<3.0的條件下不結(jié)合?？芍苯邮褂?.9%NaCl溶解，溶解后可-20℃儲存。Recombinant Human Nectin-4 Protein IgV Domain,His-Avi Tag