產(chǎn)品簡介凝血酶是由大小分別為31KD和6KD的兩條肽鏈通過二硫鍵組成的一種絲氨酸蛋白水解酶，可從動物血漿中利用已凝血酶原水解制得，可催化纖維蛋白原（fibrinogen）水解釋放A肽和B肽，由此形成纖維蛋白單體，單體進(jìn)一步聚合，在血小板、紅細(xì)胞和白細(xì)胞等參與下形成血凝塊，常用于診斷學(xué)中凝血化驗、凝血因子檢測、血液或血漿的脫纖維化等；另外，由于凝血酶切割序列專一，水解效率高，因此在分子生物學(xué)、生物化學(xué)或生物工程制藥研究中也常作為工具酶用于重組融合蛋白（包含凝血酶識別位點(diǎn)）的特異性斷裂。本品是從牛的血漿純化制得，具有純度高、比活高、不含有其他蛋白酶活性、滅活病毒、生產(chǎn)穩(wěn)定性好等特點(diǎn)。該酶適切割位點(diǎn)：A-B-Pro-Arg-▼-X-Y（其中，A和B為疏水氨基酸，X和Y為非酸性氨基酸），常見的識別序列為：1.Leu-Val-Pro-Arg-▼-Gly-Ser。2.Gly-Arg-▼-Gly。產(chǎn)品信息規(guī)格1KU/2KUα-凝血酶的多面性質(zhì)在其臨床使用中提出了挑戰(zhàn)，特別是在平衡其止血效果與血栓形成風(fēng)險之間。Recombinant Mouse FGL2 Protein,His-Avi,Flag Tag

牛血漿作為肉制品工業(yè)的重要副產(chǎn)品，其中富含的纖維蛋白原具有經(jīng)濟(jì)和醫(yī)學(xué)價值。本文綜述了牛血漿中纖維蛋白原的提取方法、結(jié)構(gòu)特性、生物學(xué)功能以及在醫(yī)學(xué)領(lǐng)域的應(yīng)用前景。引言纖維蛋白原是血漿中的關(guān)鍵凝血因子，對于止血和傷口愈合至關(guān)重要。由于其在醫(yī)學(xué)領(lǐng)域的廣泛應(yīng)用，牛血漿中纖維蛋白原的提取和應(yīng)用受到了科研工作者和醫(yī)學(xué)界的高度關(guān)注。纖維蛋白原的結(jié)構(gòu)特性牛纖維蛋白原由α、β、γ三對多肽鏈組成，分子量約為340 kDa。這些多肽鏈通過二硫鍵連接，形成了纖維蛋白原穩(wěn)定的三維結(jié)構(gòu)。纖維蛋白原含有約4%的碳水化合物，對其生物學(xué)功能至關(guān)重要。提取與純化技術(shù)牛血漿中纖維蛋白原的提取通常采用鹽析法和有機(jī)溶劑沉淀法。鹽析法利用硫酸銨等中性鹽進(jìn)行蛋白質(zhì)的沉淀，而有機(jī)溶劑沉淀法則使用乙醇等有機(jī)溶劑。這些方法簡便、成本低廉，適合大規(guī)模生產(chǎn)。然而，為了獲得高純度的纖維蛋白原，通常需要進(jìn)一步的純化步驟，如離子交換色譜。Recombinant Mouse PKM2Protein,His Tag在蛋白質(zhì)表達(dá)體系中，腸激酶常用于切割融合標(biāo)簽，從而釋放出目的蛋白，特別是在pET表達(dá)系統(tǒng)中。

RecombinantBiotinylatedHumanKIR2DL1Protein,His-AviTag性能參數(shù)分子別名（Synonyms）CD158A;CD158Ankat1;cl-42表達(dá)區(qū)間及表達(dá)系統(tǒng)（Source）BiotinylatedHumanKIR2DL1ProteinisexpressedfromHEK293withHistagandAvitagattheC-Terminus.ItcontainsHis22-Arg242.[Accession|P43626]分子量大?。∕olecularWeight）TheproteinhasapredictedMWof27.1kDa.Duetoglycosylation,theproteinmigratesto48-60kDabasedonSDS-PAGEresult.（Endotoxin）Lessthan1EUperμgbytheLALmethod.純度（Purity）>95%asdeterminedbySDS-PAGEandHPLC.制劑（Formulation）Lyophilizedfrom0.22μmfilteredsolutioninPBS(pH7.4).Normally8%trehaloseisaddedasprotectantbeforelyophilization.重構(gòu)方法（Reconstitution）Centrifugethetubebeforeopening.Reconstitutingtoaconcentrationmorethan100μg/mlisrecommended.Dissolvethelyophilizedproteinindistilledwater.

BovineThrombin,HighSpecificActivity,>2000IU/mg牛凝血酶(高活力,>2000IU/mg)本品有效切割質(zhì)量比1:2000，通常在未做過預(yù)實驗的情況下建議在1:1000質(zhì)量比進(jìn)行體系的優(yōu)化，即1mg的目的蛋白加入2U的酶（2000U/mg），使用時可用生理鹽水將酶配成100U/mL，有效消化緩沖液：20mMTris-HCl，含150mMNaCl，pH8.0。在20℃-37℃切割0.3-16h。注意：①具體反應(yīng)溫度可根據(jù)融合蛋白的性質(zhì)而定，如需要低溫保存的蛋白，可在4℃切割24h。②因為凝血酶會吸附在玻璃上，建議用塑料管分裝凍存（-20℃）凝血酶溶液。注意事項1.此凍干產(chǎn)品穩(wěn)定性好，2~8℃條件下保存3年，酶活力未有變化。室溫條件下保存1年，酶活力未有變化。2.本產(chǎn)品作科研用途。3.為了您的安全和健康，請穿實驗服并佩戴一次性手套操作。使用全長A2AR蛋白進(jìn)行藥物篩選：全長A2AR蛋白可以用于ELISA、SPR親和分析，以篩選和優(yōu)化潛在的A2AR調(diào)節(jié)劑。

表達(dá)與純化：重組抑肽酶在大腸桿菌中得到了高效表達(dá)，并通過純化過程獲得了純度達(dá)到95%以上的產(chǎn)品?；钚则炞C：重組抑肽酶展現(xiàn)出與天然抑肽酶相似的酶學(xué)性質(zhì)，能夠有效抑制胰蛋白酶的活性。穩(wěn)定性測試：重組抑肽酶在推薦的儲存條件下（-20oC至2-8oC）具有長達(dá)24個月的穩(wěn)定性。討論生產(chǎn)優(yōu)勢：大腸桿菌表達(dá)系統(tǒng)具有成本低、表達(dá)速度快、易于擴(kuò)大生產(chǎn)等優(yōu)點(diǎn)。此外，重組抑肽酶無動物源性，減少了病毒污染的風(fēng)險，提高了產(chǎn)品的安全性?？蒲袘?yīng)用：重組抑肽酶可廣泛應(yīng)用于科研領(lǐng)域，如蛋白純化、細(xì)胞培養(yǎng)、分子生物學(xué)實驗等，提供了一種穩(wěn)定且可靠的實驗工具。工業(yè)生產(chǎn)：在工業(yè)生產(chǎn)中，重組抑肽酶可用于重組蛋白藥物的生產(chǎn)過程中，防止蛋白酶降解，提高產(chǎn)品純度和產(chǎn)量。結(jié)論大腸桿菌表達(dá)的重組抑肽酶具有高純度、高活性和良好的穩(wěn)定性，是一種理想的科研和工業(yè)用蛋白酶抑制劑。其無動物源性和高生產(chǎn)效率的特點(diǎn)，為生物技術(shù)領(lǐng)域提供了一種安全、經(jīng)濟(jì)的替代品。在蛋白質(zhì)工程領(lǐng)域，泛素蛋白可以作為一種標(biāo)簽或融合蛋白，用于提高目標(biāo)蛋白的可溶性、穩(wěn)定性或功能性。Recombinant Cys-Protein G 重組蛋白G

全長膜蛋白由于其天然構(gòu)象，是跨膜蛋白藥物開發(fā)中的好的抗原。在細(xì)胞中的表達(dá)水平通常較低。Recombinant Mouse FGL2 Protein,His-Avi,Flag Tag

胰蛋白酶是一種絲氨酸蛋白酶，可特異切割賴氨酸及精氨酸C末端形成的肽鍵。重組胰蛋白酶多用大腸桿菌或酵母系統(tǒng)重組表達(dá)并經(jīng)過多步層析純化獲得，無糜蛋白酶等雜酶污染。重組胰蛋白酶與天然提取的胰蛋白酶相比具有相同的特性，其氨基酸序列與豬源胰蛋白酶序列同源。因其無動物源污染性和純度高，在醫(yī)藥開發(fā)、生化研究、蛋白組學(xué)等領(lǐng)域中有著廣泛的應(yīng)用。翌圣目前可提供2款重組胰蛋白酶，分別為藥典級（Cat#40512ES）、質(zhì)譜級（Cat#20416ES）藥典級：大腸桿菌表達(dá)的重組胰蛋白酶，氨基酸序列與豬胰腺來源的胰蛋白酶完全一致，生產(chǎn)過程不使用任何動物源原料，無外源性的病毒污染，可替代豬胰腺來源胰蛋白酶應(yīng)用于各種生物技術(shù)過程中，如：細(xì)胞培養(yǎng)、細(xì)胞發(fā)酵、蛋白質(zhì)的酶解或各種組織的細(xì)胞分離等。本產(chǎn)品純度高、不含雜酶、宿主蛋白和DNA殘留量符合藥典標(biāo)準(zhǔn)，避免了雜質(zhì)對細(xì)胞生長的影響，pH為7.0-9.0，穩(wěn)定pH為2±0.5。質(zhì)譜級：畢赤酵母表達(dá)的重組豬胰蛋白酶，在GMP法規(guī)下生產(chǎn)，不含任何動物源成分，無動物源性的病毒污染，天然缺乏糜蛋白酶活性，并已過濾除菌。Recombinant Mouse FGL2 Protein,His-Avi,Flag Tag